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酶工程(第四版) 版权信息
- ISBN：9787030463128
- 条形码：9787030463128 ; 978-7-03-046312-8
- 装帧：一般胶版纸
- 册数：暂无
- 重量：暂无
- 所属分类：>
酶工程(第四版) 内容简介
《酶工程（第四版）》是在2009年郭勇编著、科学出版社出版的普通高等教育“十一五”国家*规划教材《酶工程》（第三版）的基础上，根据国内外酶工程的*新进展，结合笔者的教学实践和科研成果修改补充而成的。《酶工程（第四版）》主要介绍酶的生产和应用的基本理论、基本技术及其*新进展和发展趋势。内容包括十章，绪论，微生物发酵产酶，动植物细胞培养产酶，酶的提取与分离纯化，酶分子修饰，酶固定化，酶非水相催化，酶定向进化，酶反应器，酶的应用。每章都附有复习思考题，书末附有中英文专业名词对照。
酶工程(第四版) 目录
目录
第四版前言
第三版前言
第二版前言
**版前言
**章 绪论(1)
**节 酶的基本概念与发展历史(1)
第二节 酶催化作用的特点(3)
第三节 影响酶催化作用的因素(5)
第四节 酶的分类与命名(9)
第五节 酶的活力测定(15)
第六节 酶的生产方法(19)
第七节 酶工程发展概况(21)
复习思考题(24)
第二章 微生物发酵产酶(25)
**节 微生物细胞中酶生物合成的调节(26)
第二节 产酶微生物的特点(38)
第三节 发酵工艺条件及其控制(41)
第四节 酶发酵动力学(49)
第五节 固定化微生物细胞发酵产酶(54)
第六节 固定化微生物原生质体发酵产酶(59)
复习思考题(60)
第三章 动植物细胞培养产酶(61)
**节 动植物细胞中酶生物合成的调节(61)
第二节 植物细胞培养产酶(64)
第三节 动物细胞培养产酶(73)
复习思考题(79)
第四章 酶的提取与分离纯化(80)
**节 细胞破碎(80)
第二节 提取(83)
第三节 沉淀分离(85)
第四节 离心分离(88)
第五节 过滤与膜分离(92)
第六节 层析分离(96)
第七节 电泳分离(111)
第八节 萃取分离(118)
第九节 结晶(123)
第十节 浓缩与干燥(125)
复习思考题(126)
第五章 酶分子修饰(127)
**节 金属离子置换修饰(127)
第二节 大分子结合修饰(129)
第三节 侧链基团修饰(132)
第四节 肽链有限水解修饰(136)
第五节 核苷酸链剪切修饰(137)
第六节 氨基酸置换修饰(138)
第七节 核苷酸置换修饰(140)
第八节 物理修饰(141)
第九节 酶分子修饰的应用(142)
复习思考题(146)
第六章 酶固定化(147)
**节 固定化酶的制备技术(148)
第二节 固定化酶的特性(155)
第三节 固定化技术的应用(156)
复习思考题(166)
第七章 酶非水相催化(167)
**节 酶非水相催化的主要内容和特点(167)
第二节 有机介质中水和有机溶剂对酶催化反应的影响(169)
第三节 酶在有机介质中的催化特性(173)
第四节 有机介质中酶催化反应的类型与影响因素(176)
第五节 酶非水相催化的应用(181)
复习思考题(188)
第八章 酶定向进化(189)
**节 酶定向进化的特点(190)
第二节 酶基因的随机突变(191)
第三节 酶突变基因的定向选择(196)
第四节 酶定向进化的应用(204)
复习思考题(206)
第九章 酶反应器(207)
**节 酶反应器的类型(207)
第二节 酶反应器的选择(212)
第三节 酶反应器的设计(215)
第四节 酶反应器的操作(220)
复习思考题(223)
第十章 酶的应用(224)
**节 酶在医药方面的应用(224)
第二节 酶在食品方面的应用(241)
第三节 酶在轻工、化工方面的应用(252)
第四节 酶在环境保护方面的应用(257)
第五节 酶在生物技术方面的应用(259)
复习思考题(264)
主要参考书目(265)
中英文专业名词对照(266)
第四版前言
第三版前言
第二版前言
**版前言
**章 绪论(1)
**节 酶的基本概念与发展历史(1)
第二节 酶催化作用的特点(3)
第三节 影响酶催化作用的因素(5)
第四节 酶的分类与命名(9)
第五节 酶的活力测定(15)
第六节 酶的生产方法(19)
第七节 酶工程发展概况(21)
复习思考题(24)
第二章 微生物发酵产酶(25)
**节 微生物细胞中酶生物合成的调节(26)
第二节 产酶微生物的特点(38)
第三节 发酵工艺条件及其控制(41)
第四节 酶发酵动力学(49)
第五节 固定化微生物细胞发酵产酶(54)
第六节 固定化微生物原生质体发酵产酶(59)
复习思考题(60)
第三章 动植物细胞培养产酶(61)
**节 动植物细胞中酶生物合成的调节(61)
第二节 植物细胞培养产酶(64)
第三节 动物细胞培养产酶(73)
复习思考题(79)
第四章 酶的提取与分离纯化(80)
**节 细胞破碎(80)
第二节 提取(83)
第三节 沉淀分离(85)
第四节 离心分离(88)
第五节 过滤与膜分离(92)
第六节 层析分离(96)
第七节 电泳分离(111)
第八节 萃取分离(118)
第九节 结晶(123)
第十节 浓缩与干燥(125)
复习思考题(126)
第五章 酶分子修饰(127)
**节 金属离子置换修饰(127)
第二节 大分子结合修饰(129)
第三节 侧链基团修饰(132)
第四节 肽链有限水解修饰(136)
第五节 核苷酸链剪切修饰(137)
第六节 氨基酸置换修饰(138)
第七节 核苷酸置换修饰(140)
第八节 物理修饰(141)
第九节 酶分子修饰的应用(142)
复习思考题(146)
第六章 酶固定化(147)
**节 固定化酶的制备技术(148)
第二节 固定化酶的特性(155)
第三节 固定化技术的应用(156)
复习思考题(166)
第七章 酶非水相催化(167)
**节 酶非水相催化的主要内容和特点(167)
第二节 有机介质中水和有机溶剂对酶催化反应的影响(169)
第三节 酶在有机介质中的催化特性(173)
第四节 有机介质中酶催化反应的类型与影响因素(176)
第五节 酶非水相催化的应用(181)
复习思考题(188)
第八章 酶定向进化(189)
**节 酶定向进化的特点(190)
第二节 酶基因的随机突变(191)
第三节 酶突变基因的定向选择(196)
第四节 酶定向进化的应用(204)
复习思考题(206)
第九章 酶反应器(207)
**节 酶反应器的类型(207)
第二节 酶反应器的选择(212)
第三节 酶反应器的设计(215)
第四节 酶反应器的操作(220)
复习思考题(223)
第十章 酶的应用(224)
**节 酶在医药方面的应用(224)
第二节 酶在食品方面的应用(241)
第三节 酶在轻工、化工方面的应用(252)
第四节 酶在环境保护方面的应用(257)
第五节 酶在生物技术方面的应用(259)
复习思考题(264)
主要参考书目(265)
中英文专业名词对照(266)
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酶工程(第四版) 节选
**章 绪论 酶是具有生物催化功能的生物大分子。按照分子中起催化作用的主要组分的不同，自然界中天然存在的酶可以分为蛋白类酶（proteozyme，protein enzyme，P酶）和核酸类酶（ribozyme，RNA enzyme，R酶）两大类别。蛋白类酶分子中起催化作用的主要组分是蛋白质；核酸类酶分子中起催化作用的主要组分是核糖核酸( RNA)。 酶的生产、改性和应用的技术过程称为酶工程。 酶的生产(enzyme production)是指通过各种方法获得人们所需的酶的技术过程。各种动物、植物、微生物细胞在适宜的条件下都可以合成各种各样的酶。人们可以采用各种适宜的细胞，在人工控制条件的生物反应器中生产多种多样的酶，然后通过各种生化技术分离纯化获得所需的酶。 酶的改性(enzyme improving)是通过各种方法改进酶的催化特性的技术过程，主要包括酶分子修饰、酶固定化、酶非水相催化和酶定向进化等。在酶的生产和应用过程中，人们发现酶具有稳定性较差、催化效率不够高、游离酶通常只能使用一次等缺点，为此研究、开发了各种酶的改性技术，以促进酶的优质生产和高效应用。 酶的应用(enzyme application)是通过酶的催化作用获得人们所需的物质，除去不良物质，或者获取所需信息的技术过程。在一定的条件下，酶可催化各种生化反应，而且酶的催化作用具有催化效率高，专一性强和作用条件温和等显著特点，所以酶在医药、食品、轻工、化工、环保、能源和生物下程等领域广泛应用。 酶工程的主要内容包括：微生物细胞发酵产酶，动植物细胞培养产酶，酶的提取与分离纯化，酶分子修饰，酶固定化、酶的非水相催化、酶定向进化、酶反应器和酶的应用等。 酶工程的主要任务是经过预先设计，通过人工操作，优质生产获得人们所需的酶，并通过各种方法改进酶的催化特性，充分发挥其催化功能，对酶进行高效应用。 **节 酶的基本概念与发展历史 人们对酶的认识经历了一个不断发展、逐步深入的过程。 我们的祖先在几千年前就已经不自觉地利用酶的催化作用来制造食品和治疗疾病。据文献记载，我国在4000多年前的夏禹时代就已经掌握了酿酒技术，在3000多年前的周朝，就会制造饴糖、食酱等食品，在2500多年前的春秋战国时期，就懂得用曲来治疗消化不良等疾病。在生产活动和生活活动过程中，我们的先人们创造了“酶”这个汉字，然而，人们从18世纪初才开始认识酶的作用和特性。300年来，人们对酶的认识不断深入和扩展。 1716年（康熙五十五年）的《康熙字典》中就收录了“酶”字，并给出了“酶者，酒母也”这个确切的定义。酶乃酒之母，酒乃酶所生，酒是通过酶的作用而生成的，表明我国学者对酶的作用已经有了初步的认识，这比昆尼(Kuhne)在1878年提出“enzyme”（来自希腊文，其意思是“在酵母中”）这个词早了100多年。 1833年，佩恩(Payen)和帕索兹(Persoz)从麦芽的水抽提物中用酒精沉淀得到一种可使淀粉水解生成可溶性糖的物质，称之为淀粉酶( diastase)，并指出了它的热不稳定性，初步触及了酶的性质。 1896年，巴克纳(Buchner)兄弟发现酵母的无细胞抽提液也能将糖发酵成酒精，这就表明酶不仅在细胞内，而且在细胞外也可以在一定的条件下进行催化作用。此后，不少科技工作者对酶的催化特性和催化作用理论进行广泛的研究。为此，Buchner获得1911年诺贝尔化学奖。 1902年，亨利( Henri)根据蔗糖酶催化蔗糖水解的实验结果，提出中间产物学说，他认为在底物转化成产物之前，必须首先与酶形成中间复合物，然后再转变为产物，并重新释放出游离的酶，即 1913年，米彻利斯( Michaelis)和曼吞(Menten)根据中间产物学说，推导；H酶催化反应的基本动力学方程——米氏方程： 在这近100多年中，人们从酶的作用、酶的性质和酶的催化等方面逐步认识到“酶是生物体产生的具有生物催化功能的物质”，但是尚未搞清楚究竟是哪一类物质。1920年，德国化学家威尔斯塔特( Willstater)将过氧化物酶纯化12 000倍，酶活性很高，但是检测不到蛋白质，所以认为酶不是蛋白质，这是由于当时的检测技术较为落后所致。 1926年，萨姆纳(Sumner)首次从刀豆提取液中分离纯化得到脲酶结晶，并证明它具有蛋白质的性质。后来对一系列酶的研究，都证实酶的化学本质是蛋白质。为此，萨姆纳获得1947年度的诺贝尔奖。在此后的50多年中，人们普遍接受“酶是具有生物催化功能的蛋白质”这一概念。 1960年，雅各(Jacob)和莫诺德(Monod)提出操纵子学说，阐明了酶生物合成的基本调节机制。 1982年，切克(Thomas Cech)等发现四膜虫（Tetrah.ymena）细胞的26S rRNA前体具有自我剪接( self-splicing)功能。该RNA前体约有6400个核苷酸，含有一个内含子(intron)或称为间隔序列(intervening sequence，IVS)和两个外显子(exon)，在成熟过程中，通过自我催化作用，将间隔序列切除，并使两个外显子连接成成熟的RNA，这个过程称为剪接。这种剪接不需要蛋白质存在，但必须有鸟苷或5'-GMP和镁离子参与。T．Cech将之称为自我剪接反应，认为RNA亦具有催化活性，并将这种具有催化活性的RNA称为ribozyme。 1983年，阿尔特曼( Sidney Altman)等发现核糖核酸酶P(RNase P)的RNA部分MlRNA具有核糖核酸酶P的催化活性。可以在高浓度镁离子的存在条件下，单独催化tRNA前体从5'端切除某些核苷酸片段而成为成熟的tRNA。而该酶的蛋白质部分C5蛋白却没有酶活性。 RNA具有生物催化活性这一发现，改变了有关酶的概念，被认为是生物科学领域*令人鼓舞的发现之一，为此，T．Cech和S．Altman共同获得1989年度的诺贝尔化学奖。 此后新发现的ribozyme越来越多。现在知道的ribozyme具有自我剪接、自我剪切和催化分子间反应等多种功能；作用底物有RNA、DNA、糖类、氨基酸酯等；研究表明，ribozyme具有完整的空间结构和活性中心，有其独*的催化机制，具有很高的底物专一性，其反应动力学亦符合米氏方程的规律。可见，ribozyme具有生物催化剂的所有特性，是一类由RNA组成的酶。由此引出“酶是具有生物催化功能的生物大分子(蛋白质或RNA)”的新概念。按照酶分子中起催化作用的主要组分的不同，自然界中天然存在的酶可以分为蛋白类酶（proteozyme，protein enzyme，P酶）和核酸类酶(ribozyme，RNAenzyme，R酶)两大类别。蛋白类酶分子中起催化作用的主要组分是蛋白质，核酸类酶分子中起催化作用的主要组分是核糖核酸( RNA)。 第二节 酶催化作用的特点 酶是生物催化剂，具有专一性强、催化效率高和作用条件温和等显著特点。 一、酶催化作用的专一性强 酶的专一性是指在一定的条件下，一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种类型反应的特性。 酶催化作用的专一性是酶的*重要的特性之一，也是酶与其他非酶催化剂的*主要区别。细胞中有秩序的物质代谢规律，就是依靠酶的专一性来实现的。酶的专一性也是酶在各个领域广泛应用的重要基础。 酶的专一性按其严格程度的不同，可以分为绝对专一性和相对专一性两大类。 1．绝对专一性 一种酶只能催化一种底物进行一种反应，这种高度的专一性称为绝对专一性。当酶作用的底物含有不对称碳原子时，酶只能作用于异构体的一种。这种绝对专一性称为立体异构专一性。例如，乳酸脱氢酶[EC l.1.1.27]催化丙酮酸进行加氢反应生成L乳酸： 而D-乳酸脱氢酶[EC l.1.1.28却只能催化丙酮酸加氢生成D-乳酸： 绝对专一性的另一个典型例子是天门冬氨酸氨裂合酶[EC 4.3.1.1]，该酶仅仅作用于L-天门冬氨酸，经过脱氨基作用生成延胡索酸（反丁烯二酸）及其逆反应：而对D-天门冬氨酸和马来酸（顺丁烯二酸）都一概不作用。 核酸类酶也同样具有绝对专一性。例如，四膜虫26S rRNA前体等催化自我剪接反应的R酶，只能催化其本身RNA分子进行反应，而对于其他分子一概不作用。 再如L-19ⅣS是含有395个核苷酸的核酸类酶，该酶催化底物GGCCUCUAAAAA与鸟苷酸(G)反应，生成产物GGCCUCU十GAAAAA，但是对寡核苷酸GGCCUGUAAAAA以及GGCCGCUAAAAA等一概不作用。 2．相对专一性 一种酶能够催化一类结构相似的底物进行某种相同类型的反应，这种专一性称为相对专一性。 相对专一性又可分为键专一性和基团专一性。 键专一性的酶能够作用于具有相同化学键的一类底物。例如，酯酶可催化所有含酯键的酯类物质水解生成醇和酸： 基团专一性的酶则要求底物含有某一相同的基团。例如，胰蛋白酶[EC 3.4.31.4]选择性地水解含有赖氨酰或精氨酰的羰基的肽键，所以，凡是含有赖氨酰或精氨酰羰基肽键的物质，不管是酰胺、酯或多肽、蛋白质都能被该酶水解。 再如核酸类酶Ml RNA（核糖核酸酶P的RNA部分），催化tRNA前体5'端的成熟。要求底物核糖核酸的3'端部分是一个tRNA，而对其5'端部分的核苷酸链的顺序和长度没有要求，催化反应的产物为一个成熟的tRNA分子和一个低聚核苷酸。 二、酶催化作用的效率高 酶催化作用的另一个显著特点是酶催化作用的效率高。 酶催化效率的高低可以用酶的转换数，来表示，酶催化的转换数是指每个酶分子每分钟催化底物转化为产物的分子数，即每摩尔酶每分钟催化底物转化为产物的摩尔数。酶催化的转换数一般为10；min-l左右，如口半乳糖苷酶的转换数为12.5×102 min-l，碳酸酐酶的转换数*高，达到3.6X 107min-l。 酶的催化效率比非酶催化反应的效率高l07～1013。例如，过氧化氢(H2O2)可以在铁粒子和过氧化氢酶的催化作用下分解成为氧和水。在一定条件下，1mol铁离子每分钟可催化10-5mol过氧化氢分解；在相同条件下，1mol过氧化氢酶每分钟却可以催化105mol的过氧化氢分解，过氧化氢酶的催化效率是铁离子的1010倍。 酶的催化效率之所以这么高，是由于酶催化可以使反应所需的活化能显著降低。 底物分子要发生反应，首先要吸收一定的能量成为活化分子。活化分子进行有效碰撞才能发生反应，形成产物。在一定的温度条件下，1mol的初态分子转化为活化分子所需的自由能称为活化能，其单位为焦耳/摩尔(J/mol)。酶催化和非酶催化反应所需的活化能有显著差别，如图1-1所示。 从图1-1中可以看到，酶催化反应比非酶催化反应所需的活化能要低得多。例如，过氧化氢(H202)分解为水和原子氧的反应，无催化剂存在时，所需的活化能为75. 24kj/mol；以钯为催化剂时，催化所需的活化能为48. 94kj/mol；而在过氧化氢酶的催化作用下，活化能仅为8. 36kj/mol。 三、酶催化作用的条件温和 酶催化作用与非酶催化作用的另一个显著差别是酶催化作用的条件温和。酶的催化作用一般都在常温、常压、pH近乎中性的条件下进行。与之相反，一般非酶催化作用往往需要高温、高压和极端的pH条件。因此，采用酶作为催化剂，有利于节省能源、减少设备投资、优化工作环境和劳动条件。 究其原因，一是由于酶催化作用所需的活化能较低，二是由于酶是具有生物催化功能的生物大分子。在高温、高压、过高或过低pH等极端条件下，大多数酶会变性失活而失去其催化功能
