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现代光谱学:生物物理学与生物化学例析(原书第二版) 版权信息
- ISBN：9787030734877
- 条形码：9787030734877 ; 978-7-03-073487-7
- 装帧：一般胶版纸
- 册数：暂无
- 重量：暂无
- 所属分类：>
现代光谱学:生物物理学与生物化学例析(原书第二版) 本书特色
本书可作为高等学校现代光谱学等课程的教材，也可供化学、物理、材料、生物物理化学等相关领域的科技工作者参考阅读。 本书从量子力学的基本概念出发，以光与物质的作用所导致的量子态的跃迁为主线，对现代光谱学的主要内容给出了较为清晰的介绍 书中提供了很多插图，以便将一些光谱特性与分子结构、动力学以及电子波函数和振动波函数关联起来 原作者撰写本书的目标之一，是使读者无须事先掌握很多量子力学知识就可以读懂本书 本书论述了大多数光谱学同类书籍所较少关注的主题，如激子相互作用、共振能量转移、单分子光谱、高分辨荧光显微镜、飞秒泵浦探测光谱以及光子回波、超快二维光谱等 每章后都附有一定量的练习题，有利于读者学习、思考并掌握本章所介绍的主题内容 中国科学院院士、厦门大学孙世刚教授作序： 《现代光谱学》一书以量子力学原理为主线，从**性原理出发，分别从现代光谱学的理论和应用两方面进行深入浅出的阐述，涵盖了光谱学的传统内容和近年新发展起来的前沿技术，如二维振动光谱与二维电子光谱等，并在相关章节中展示了现代光谱技术在分子、生物物理学和生物化学中的应用。综观全书，这是一本非常有特点且很难得的现代光谱学书籍。
现代光谱学:生物物理学与生物化学例析(原书第二版) 内容简介
本书共12章，包括：导论，量子力学的基本概念，光，电子吸收，荧光，振动吸收，共振能量转移，激子相互作用，圆二色性，相干与退相，泵浦探测光谱、光子回波与振动波包，拉曼散射与其他多光子过程。书末有附录和索引。
现代光谱学:生物物理学与生物化学例析(原书第二版) 目录
目录
序
中文版序
译者的话
第二版前言
**版前言
第1章 导论 1
1.1 概述 1
1.2 比尔-朗伯定律 2
1.3 电磁波谱区域 3
1.4 蛋白质和核酸的吸收光谱 4
1.5 混合物的吸收光谱 6
1.6 光电效应 7
1.7 吸光度测量技术 8
1.8 泵浦探测与光子回波实验 10
1.9 线二色性与圆二色性 11
1.10 光散射或吸收分子的不均匀分布导致的吸收光谱畸变 12
1.11 荧光 13
1.12 红外与拉曼光谱 17
1.13 激光 18
1.14 命名法 19
练习题 19
参考文献 20
第2章 量子力学的基本概念 22
2.1 波函数、算符与期望值 22
2.1.1 波函数 22
2.1.2 算符与期望值 23专栏
2.1 可观测性质的算符必须为厄密的 24
专栏2.2 位置、动量和哈密顿算符的对易子与表述 24
2.2 含时与不含时薛定谔方程 26
专栏2.3 含时薛定谔方程的起源 26
2.3 空间波函数 31
2.3.1 自由粒子 31
2.3.2 箱中粒子 31
专栏2.4 线性动量 32
2.3.3 谐振子 33
专栏2.5 厄密多项式 34
2.3.4 原子轨道 35
2.3.5 分子轨道 38
2.3.6 大体系的波函数 40
2.4 自旋波函数与单重态和三重态 41
专栏2.6 玻尔兹曼统计、费米-狄拉克统计和玻色-爱因斯坦统计 45
2.5 态之间的跃迁：含时微扰理论 46
2.6 态的寿命与不确定性原理 49
练习题 51
参考文献 51
第3章 光 53
3.1 电磁场 53
3.1.1 静电力与静电场 53
3.1.2 静电势 54
3.1.3 电磁辐射 55
专栏3.1 麦克斯韦方程和矢量电势 57
3.1.4 能量密度与辐照度 60
专栏3.2 反射、透射、隐失辐射与表面等离激元 62
3.1.5 复电极化率与折射率 64
专栏3.3 介电色散的经典理论 65
3.1.6 局域场校正因子 67
3.2 黑体辐射定律 69
3.3 线偏振与圆偏振 70
3.4 电磁辐射的量子理论 71
3.5 量子光学中的叠加态与干涉效应 74
3.6 短脉冲光的频率分布 76
练习题 78
参考文献 78
第4章 电子吸收 81
4.1 电子与振荡电场的相互作用 81
专栏4.1 偶极子在外电场中的能量 81
专栏4.2 可变外场中一组电荷能量的多极展开 83
4.2 吸收速率与受激发射速率 84
专栏4.3 当y趋于0时函数[exp（iy）－1]/y的表现 84
专栏4.4 函数sin2x/x2及其积分 85
4.3 跃迁偶极子与跃迁偶极强度 86
专栏4.5 叠加态的振荡电偶极子 86
专栏4.6 各向同性体系的偶极子与外场相互作用的均方能 89
专栏4.7 光吸收的物理常数和转换因子 90
4.4 计算*分子轨道的跃迁偶极子 92
4.5 分子对称性与禁阻跃迁和允许跃迁 93
专栏4.8 利用群论确定跃迁是否对称禁阻 95
4.6 线二色性 103
4.7 组态相互作用 106
专栏4.9 估算组态相互作用系数 106
4.8 用梯度算符计算电跃迁偶极子 109
专栏4.10 电偶极算符与梯度算符的矩阵元之间的关系 109
专栏4.11 2p原子轨道梯度算符的矩阵元 111
专栏4.12 线性多烯的电偶极子激发选择定则 114
4.9 激发到单重态和三重态的跃迁偶极子 114
4.10 玻恩-奥本海默近似，富兰克-康顿因子和电子吸收带峰型 116
专栏4.13 振动重叠积分的递归公式 118
专栏4.14 热加权的富兰克-康顿因子 119
4.11 光谱烧孔 121
4.12 分子跃迁能的环境效应 123
4.13 电子斯塔克效应 128
专栏4.15 固定分子的电子斯塔克光谱 130
4.14 金属-配体和配体-金属的电荷转移跃迁与里德伯跃迁 132
4.15 光激发热力学 134
练习题 138
参考文献 139
第5章 荧光 147
5.1 爱因斯坦系数 147
5.2 斯托克斯位移 149
5.3 镜像定律 150
5.4 斯特里克勒-伯格公式以及吸收与荧光之间的其他关系 152
专栏5.1 斯特里克勒-伯格公式中的v3因子 154
5.5 吸收与发射的量子理论 156
专栏5.2 产生算符和湮灭算符 159
5.6 荧光产率和寿命 160
专栏5.3 受激分子的电子转移 164
5.7 荧光探针与标记 167
5.8 光漂白 170
5.9 荧光各向异性 170
5.10 单分子荧光与高分辨荧光显微镜 175
5.11 荧光相关光谱 178
专栏5.4 二项分布、泊松分布和高斯分布 180
5.12 系间窜越、磷光和延迟荧光 183
练习题 184 参
考文献 185
第6章 振动吸收 199
6.1 振动简正模式和波函数 199
专栏6.1 简正坐标和分子动力学模拟 200
6.2 振动激发 203
专栏6.2 振动跃迁的选择定则 205
6.3 蛋白质的红外光谱 207
6.4 振动斯塔克效应 209
练习题 210
参考文献 211
第7章 共振能量转移 217
7.1 引言 217
7.2 福斯特理论 218
专栏7.1 偶极-偶极相互作用 220
7.3 利用能量转移研究单个蛋白质分子中的快过程 228
7.4 交换耦合 229
7.5 光合作用中类胡萝卜素的能量转移 231
练习题 232
参考文献 233
第8章 激子相互作用 237
8.1 相互作用分子的定态体系 237
专栏8.1 为什么久期行列式必须为零？ 239
专栏8.2 真实交叉与避免交叉能面 241
专栏8.3 激子态在无其他微扰时为定态 242
8.2 激子相互作用对低聚物吸收光谱的影响 242
专栏8.4 激子偶极强度的加和规则 245
8.3 相互作用矩阵元与电荷转移跃迁混合的跃迁单极子处理 246
8.4 激子吸收带型与激发的动态局域化 248
8.5 光合天线复合体中的激子态 250
8.6 激基缔合物和激基复合体 251
练习题 252
参考文献 253
第9章 圆二色性 257
9.1 磁跃迁偶极子和n→*跃迁 257
专栏9.1 磁偶极子和电四极子跃迁的量子理论 262
9.2 圆二色性的起源 264
专栏9.2 椭圆度和旋光度 265
9.3 二聚体与较大低聚物的圆二色性 267
9.4 蛋白质与核酸的圆二色性 271
9.5 磁圆二色性 274
练习题 275
参考文献 276
第10章 相干与退相 279
10.1 孤立体系的量子态振荡 279
10.2 密度矩阵 281
专栏10.1 孤立三态体系的密度矩阵的时间依赖性 284
10.3 随机刘维尔方程 285
10.4 随机弛豫对量子跃迁动力学的影响 287
专栏10.2 “注目之锅”或“量子齐诺”悖论 288
10.5 弱连续光吸收的密度矩阵处理 291
10.6 弛豫矩阵 293
专栏10.3 两态体系的弛豫矩阵 296
专栏10.4 静态非均匀性导致的退相 298
10.7 更广义的弛豫函数和光谱线型 299
10.8 异常荧光各向异性 303
专栏10.5 矢量点积的取向平均 305
练习题 307
参考文献 307
第11章 泵浦探测光谱、光子回波与振动波包 310
11.1 一阶光学极化 310
11.2 三阶光学极化与非线性响应函数 316
11.3 泵浦探测光谱 320
11.4 光子回波 322
11.5 二维电子光谱与二维振动光谱 326
11.6 瞬态光栅 328
11.7 振动波包 330
11.8 光谱跃迁的波包图像 336
练习题 338
参考文献 338
第12章 拉曼散射与其他多光子过程 345
12.1 光散射的类型 345
12.2 克莱默斯-海森伯-狄拉克理论 348
专栏12.1 电子极化率的量子理论 352
12.3 共振拉曼散射的波包图像 354
12.4 拉曼散射的选择定则 355
12.5 表面增强拉曼散射 357
12.6 拉曼光谱的生物物理应用 357
12.7 相干（受激）拉曼散射 358
12.8 多光子吸收 359
12.9 准弹性（动态）光散射（光子相关光谱） 362
练习题 364
参考文献 364
附录 370
A.1 矢量 370
A.2 矩阵 371
A.3 傅里叶变换 373
A.4 频域光谱中的相移和调幅 375
A.5 CGS单位和SI单位及其缩写 377
参考文献 378
索引 379
展开全部
现代光谱学:生物物理学与生物化学例析(原书第二版) 节选
第1章导论 1.1概述 光谱方法具有非凡的灵敏度和速度，非常适合研究分子与细胞生物物理学中的诸多问题。光电倍增管很灵敏，可检测单光子，这使其可以测量单个分子的荧光；而脉宽小于10.14s的激光脉冲可用于在核运动的时间尺度上探测分子的行为。一些光谱特性，如吸收、荧光以及线二色性和圆二色性，可以指示分子的特征、浓度、能量、构象或分子动力学，并且对分子结构或其周围环境的细微变化具有敏感性。共振能量转移则提供了一种探测分子间距离的方法。分光光谱法通常不具有破坏性，因而能用于研究在实验后需要回收的样品。分光光谱法作为分析方法还可避免放射性同位素或毒性试剂的使用。若结合基因工程和显微成像技术，分光光谱法提供的探测窗口还可用于研究活细胞中特定分子的位置及其转移动力学。 除了描述光谱在生物物理学和生物化学中的应用之外，本书还涉及光及其与物质的作用。这些问题已使人们困惑和惊奇了很多年，并且一直持续到今天。为了认识分子如何响应光的作用，首先必须探究为什么分子会按照有明确定义的一些态而存在，并如何从一个态转变到另一个态。随着量子力学的发展，对这些问题的思考经历了一系列变化，而在当前，量子力学已经能为几乎所有的分子性质研究提供支撑。尽管生物物理学家感兴趣的大多数分子很大且结构很复杂，以至于无法精确地用量子力学方法处理，但其性质通常可以利用被简单体系检验过的一些量子力学原理给予合理的解释。在第2章中将讨论这些原理。就目前而言，*突出的几个要点是，按照电子在分子轨道上的分布方式，一个分子可具有多个量子态，并且这些量子态中的每一个都有其特定的能量。对于一个拥有2n个电子的分子，当n个能量较低的轨道中的每个轨道都有两个自旋反平行的电子，且所有能量较高的轨道均为空轨道时，通常得到的是总能量*低的电子态。这就是电子基态。在没有外部干扰的情况下，一个处于基态的分子将永久地待在基态。 在第3章中我们将从振荡电磁场的经典描述开始讨论光的性质。将分子暴露在这样的电场中会导致电子的势能随时间涨落，此时原始的分子轨道不再限制其可能性。其结果可能是一个电子从一个占据的分子轨道移动到一个能量较高的未占轨道。这一跃迁的发生必须满足两个要求。首先，电磁场必须以合适的频率振荡。所需的频率（v）为 （1.1） 其中ΔE是基态和激发态的能量差，h是普朗克常量。这个表达式与我们的经验是一致的，即给定类型的分子，或特定环境中的分子，只吸收某些颜色的光而不吸收其他颜色的光。在第4章中我们将看到，只要对吸收分子进行量子力学处理，这个频率规则就会从光的经典电磁理论中直接体现出来。在这一点上没有必要使用光的量子力学图像。 第二个要求可能没有**个常见，它与两个分子轨道的形状有关，也与这些轨道在相对于振荡电场偏振方向的空间排布有关。两个轨道必须具有不同的几何对称性，并且必须相对这个电场以合适的方式取向。这个要求合理地解释了各种分子的吸收带强度变化很大这一观测结果，也解释了为什么各向异性样品的吸光度依赖于光束的偏振条件。 分子的跃迁偶极子是一个矢量，是分子的性质之一，决定了其吸收带强度和激发光的*佳偏振条件。跃迁偶极子可以由基态和激发态的分子轨道计算得到。跃迁偶极子大小的平方称为偶极强度，其正比于吸收强度。在第4章中将更全面地展开这些概念，并考察它们如何起源于量子力学原理。这就为电子吸收带的波长、强度或极化等的测量，以及这些测量如何提供分子结构和动力学信息的讨论提供了理论基础。在第10章和第11章中，我们将光吸收的量子力学处理扩展到分子的大系综，其中的分子以各种方式与周围环境进行相互作用。第6、11和12章则讨论了各种类型的振动光谱。 被光激发的分子可以通过几种可能的路径衰减回到基态。一种可能性是以荧光发射的方式重新释放出能量。自发荧光尽管不是吸收的简单逆转，但其对能量匹配性和轨道对称性的要求与光吸收是相同的。同样，发射出的光的频率正比于激发态和基态之间的能量差，并且辐射的极化方向取决于受激分子的取向，尽管受激分子的取向和能量通常都在吸收与发射的间隔内有所变化。正如我们将在第7章中看到的那样，同样的一些要求也是另一种衰减机制的基础；一个受激分子可以通过这一机制而衰减，并将能量转移到相邻分子。在第5章中要建立荧光和吸收之间的关系，届时将看到对光的量子理论的需求。 1.2比尔-朗伯定律 穿过吸收分子溶液的一束光，在其传播过程中将能量转移到分子上，光强因此而逐渐降低。在一个小体积单元中的光强度或辐照度（I）的降低正比于进入该单元的光的辐照度、吸收物质的浓度（C）和穿过该单元的路径长度（dx）： （1.2） 比例常数取决于光的波长以及吸收物质的结构、取向与所处的环境。积分式（1.2）表明，如果辐照度为Io的光入射到厚度为l的单元上，则透射光的辐照度为 （1.3） 其中A是样品的吸光度或光密度，称为摩尔消光系数或摩尔吸光系数。吸光度是一个无量纲的量，因此如果C以摩尔浓度为单位给出，而l以cm为单位给出，则.的量纲必定是。 式（1.2）和式（1.3）即比尔定律，或更准确地讲，是比尔-朗伯定律的表述。朗伯（Lambert）出生于1728年，是一位物理学家、数学家和天文学家，他观察到透射光的份额与无关。比尔（Beer）是一位银行家和天文学家（1797—1850），他发现了此定律中对C的指数依赖性。 在光的经典电磁理论中，振荡频率通过以下表达式与波长、真空中的光速和介质的折射率相关联： （1.4） 具有单波长的，或更切合实际地说，具有一个窄带波长的光称为单色光。 式（1.2）和式（1.3）中的光强度或辐照度（I）表示光束在单位横截面积的辐射能通量[每秒每平方厘米的能量，或每平方厘米的功率。我们通常关心的是特定频率间隔中的辐射，因此的单位是每频率间隔每秒每平方厘米的能量。对于横截面积为1cm2的光束，由光电倍增管或其他检测器记录的信号幅度正比于。在1.6节作简要讨论而在第3章作更深入讨论的光的量子理论中，强度通常用光子的通量而不是能量（每频率间隔每秒每平方厘米的光子数）来表示。辐照度为1的光束，其光子通量为。 将A或.绘制为频率、波长或波数的函数，可表示吸光度对光频率的依赖性。波 .数只是真空中波长的倒数：，其单位为。有时可绘制入射光的吸收或透射的百分比。吸收百分比为，其正比于。 1.3电磁波谱区域 与我们的讨论*相关的电磁波谱区域，其波长为。可见光仅占这一范围的一小部分，即（图1.1）。成键电子的跃迁主要发生在这一区域及邻近的紫外（UV）区域；振动跃迁发生在红外（IR）区域。小分子的转动跃迁带在远红外区域，是可测量的，但在大分子中，这些跃迁带则太过拥挤以致难以分辨。X射线区域中的辐射可能导致的跃迁是1s或其他核心电子被激发到原子的3d或4f层或完全从分子中逸出。这些跃迁可以反映金属蛋白质中金属原子的氧化态和配位态。 电磁波谱在不同区域中的吸收测量方法，其内在灵敏度随着波长的增加而降低，这是因为在一个分子以单频率吸收或发射的理想情况下，此灵敏度取决于基态和激发态分子布居数之差。如果两个布居数相同，则共振频率下的辐射将以相同的速率进行向上和向下的跃迁，从而使净吸收为零。在热平衡下，布居数之差的分数为 （1.5） 其中是熵（简并性）因子（对于只有两个状态的体系为，是玻尔兹曼常量，T是温度。在室温下，对于的电子跃迁，接近，相比之下，在核磁共振谱仪中，对于质子磁跃迁，该比值只有。的较高特异性通常可以弥补其较低灵敏性。 1.4蛋白质和核酸的吸收光谱 在250～300nm的近紫外区域中，蛋白质的大部分吸收是源于芳香性氨基酸，特别是酪氨酸[1,2]。图1.2显示了溶液中酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸的吸收光谱，表1.1则给出了吸收*大值和峰值摩尔吸光系数。尽管色氨酸的摩尔吸光系数比苯丙氨酸或酪氨酸大，但由于其丰度较低，它对大多数蛋白质的吸收仅有很小的贡献。半胱氨酸二硫基团在处有一个弱吸收带，当二面角偏离90°时，它会偏移到更长的波长[3]。在更短的波长下，蛋白质的大部分吸收来自肽的骨架。基团在190nm和215nm附近有吸收带，其峰值摩尔吸光系数分别约为。较强的谱带表示跃迁，其中电子从一个π（成键）分子轨道被激发到一个（反键）轨道；而较弱的谱带来自跃迁，其中氧原子的非成键电子被激发到一个轨道。 除包含苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸外，许多蛋白质还结合了在紫外或可见光区域有吸收的小分子。例如，还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NADH）在340nm处吸收；黄素在400nm左右吸收。血红素在410～450nm有强吸收带，在550～600nm则有弱吸收带。 通常的嘌呤和嘧啶碱基都在260nm附近有吸收，而核苷和核苷酸的吸收光谱则与游离碱基相似[图1.3（A）和表。但在260nm附近，双链DNA的吸光度比各碱基的吸光度之和小30%～40%[图1.3（B）]。单链DNA产生中等强度吸收。我们将在第8章中讨论，这种减色作用来源于核酸中各核苷酸的电子耦合。低聚物的激发态包括多个核苷酸的贡献，其结果是一些吸收峰从近紫外区域向更短的波长方向偏移。多肽显示出相似的效果：在200nm附近的.螺旋的吸光度低于无规卷曲或.折叠的吸光度。 1.5混合物的吸收光谱 比尔-朗伯定律[式（1.3）]的一个重要推论是，非相互作用分子混合物的吸光度只是各组分吸光度的总和。这意味着由一种组分的浓度变化引起的吸光度变化与其他组分的吸光度无关。原则上，可以通过测量溶液在一组波长处的吸光度，利用各组分的摩尔吸光系数在这些波长处的不同来确定所有组分的浓度。一般需要求解以下的联立方程获得浓度： 其中和分别是在波长处组分的摩尔吸光系数和溶液的吸光度，还是光程（专栏8.1中给出了求解此类方程组的方法）。当测量波长的数目与组分数目相同时，只要各组分的摩尔吸光系数在每一波长处有明显不同，就可完全确定各组分的浓度。在额外波长下的测量则可用于提高结果的可靠性。计算浓度的*佳方法之一可能是利用奇异值分解[4]。 尽管两个化学性质不同的分子通常具有其特征吸收光谱，但它们的摩尔吸光系数在一个或多个波长处可能会相同。在上面使用的符号中，和（组分和在波长处的摩尔吸光系数）可能相同[图1.4（A）]。这样的波长称为等吸收点（isobestic point）。如果改变溶液中浓度和之比，则等吸收点的吸光度将保持恒定[图1.4（B）]。如果溶液中包含第三个组分（k），则在其他两个波长（b和c）处可能会有和，但是这三个组分都不太可能在任何波长下都有相同的摩尔吸光系数。因此，如果溶液中含有未知数量的组分，并且溶液的吸收光谱随pH、温度或时间等参数的变化而变化，那么，若观察到等吸收点，则表明这个吸光度的变化可能反映了只有两个组分的比例的变化。如果存在两个等吸收点，则该结论的可靠性将提高。 通常根据280nm处的吸光度计算蛋白质浓度，此处具有显著吸收的氨基酸是色氨酸、
现代光谱学:生物物理学与生物化学例析(原书第二版) 作者简介
威廉·W.帕森（William W.Parson），美国华盛顿大学生物化学名誉教授和化学兼职教授。本科毕业于哈佛大学，并在西储大学获得生物化学博士学位。研究领域包括飞秒光谱学、蛋白质动力学、光合作用中心的电子与能量转移等。著有Modern Optical Spectroscopy: With Exercises and Examples from Biophysics and Biochemistry，2006年第一版，2015年第二版。该书以帕森教授为分子生物物理学研究生开设课程的一系列讲稿为基础，其一大特色就是使读者无须事先掌握很多量子力学知识就可以读懂。 王建平，中国科学院化学研究所分子反应动力学国家重点实验室，研究员、博士生导师。研究方向：飞秒多维红外光谱与凝聚相中分子超快结构动力学。共发表科研论文136篇。
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