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生物化学原理 版权信息
- ISBN：9787030176806
- 条形码：9787030176806 ; 978-7-03-017680-6
- 装帧：一般胶版纸
- 册数：暂无
- 重量：暂无
- 所属分类：>>
生物化学原理 内容简介
生物化学是探索生命本质的重要微观学科之一。作为大学生物学科学本科生使用的基础教材，《生物化学原理》既传承了生物化学基本理论，又展示了生物化学发展的*新成就。 《生物化学原理》共由五个部分、二十三章组成。**部分介绍生化系统的环境条件，第二部分介绍生命的化学物质，第三部分介绍物质与能量代谢，第四部分介绍信息传递与调控，第五部分介绍与生物化学研究相关的新技术与新学科。 《生物化学原理》内容全面、系统，深入浅出地介绍了生物化学的教学内容。
生物化学原理 目录
目录
前言
**部分 生化系统的环境条件
**章 水、pH和缓冲剂 3
**节 导言 3
一、生物体中水的重要性 3
二、水分子的结构 3
第二节 水的性质 3
一、水的极性 3
二、水的溶解性 4
三、水的比热容、蒸发热 4
第三节 水的电离 5
一、水的解离和pH 5
二、酸和碱 5
第四节 缓冲系统 6
第五节 生物机体中的缓冲系统 6
第六节 水在生物机体中的作用 7
习题 8
第二章 细胞是生命活动的基本单位 9
**节 导言 9
第二节 细胞的结构 9
一、细胞的大小 9
二、细胞结构 9
第三节 原核细胞与真核细胞 12
第四节 细胞的元素组成和分子组成 12
一、细胞的元素组成 12
二、细胞的分子组成 13
习题 13
第二部分 生命物质的化学
第三章 糖类的化学 17
**节 导言 17
一、糖的定义与元素组成 17
二、糖的分类与命名 17
第三节 单糖的结构和性质 18
一、单糖的开链结构 18
二、单糖的环状结构 20
二、单糖的性质 23
第三节 单糖衍生物 27
一、氨基糖 27
二、糖酶和糖酸 28
三、糖苷 29
第四节 寡糖的结构和性质 30
一、寡糖的定义与命名 30
二、常见寡糖的结构 30
三、寡糖的性质 31
四、环糊精 32
第五节 多糖的结构和性质 33
一、同聚多糖 33
二、杂聚多糖 37
三、复合糖类 40
第六节 糖类物质的生物学功能 41
一、能源 41
二、结构组分 41
三、其他一些重要的生物功能 42
习题 42
第四章 脂类和生物膜化学 44
**节 导言 44
一、脂质的基本概念 44
二、脂质的分类 44
三、脂质的生理功能 44
第二节 酯酰甘油 45
一、油脂的结构 45
二、油脂的性质 46
第三节 磷脂 48
一、甘油磷脂 48
二、鞘磷脂 50
第四节 固醇及其衍生物 50
一、固醇类 50
二、类固醇 52
第五节 其他脂类 53
一、萜类 53
二、蜡 54
三、糖脂 54
四、脂蛋白 55
第六节 生物膜化学 55
一、生物膜的化学组成 55
二、生物膜结构的主要特征 56
三、生物膜的结构模型 57
四、生物膜的功能 57
五、膜生物工程 59
习题 60
第五章 蛋白质化学 61
**节 导言 61
第二节 氨基酸 61
一、蛋白质的基本结构单位氨基酸 61
二、氨基酸的性质 65
三、氨基酸的化学反应 68
第三节 肽 72
一、肽的结构 72
二、天然活性肽 73
第四节 蛋白质的分类 75
一、单纯蛋白质 75
二、结合蛋白质 75
第五节 蛋白质的共价结构 76
一、蛋白质的氨基酸组成 76
二、蛋白质分子结构中的化学键 77
三、蛋白质一级结构的测定 79
四、几种典型蛋白质的一级结构 83
第六节 蛋白质的二级结构 83
一、构型与构象 83
二、蛋白质的二级结构 84
三、超二级结构和结构域 87
第七节 蛋白质的三级结构 88
第八节 蛋白质的四级结构 88
第九节 蛋白质的构效关系 89
一、蛋白质一级结构对高级结构的影响 89
二、一级结构与功能的关系 90
三、高级结构与功能的关系 92
第十节 几种典型蛋白质的结构与功能 93
一、纤维状蛋白质（fibrous proteins） 93
三、球状蛋白 94
三、糖蛋白 96
四、脂蛋白 97
第十一节 蛋白质构象分析原理 98
一、蛋白质溶液构象分析的光谱技术原理 98
二、多维核磁共振基本原理 99
三、蛋白质构象的理论预测 100
第十二节 蛋白质的性质 100
一、蛋白质的两性解离和等电点 100
二、蛋白质分子的大小 101
三、蛋白质的肢体性质 103
四、蛋白质的沉淀作用 103
五、蛋白质的变性作用 104
六、蛋白质的颜色反应 105
第十三节 蛋白质及氨基酸的纯化和鉴定技术原理 105
一、蛋白质分离纯化的一般原则 106
二、蛋白质分离纯化的方法 106
三、蛋白质的分析测定 109
习题 112
第六章 核酸化学 113
**节 导言 113
一、核酸是遗传物质变异的物质基础 113
二、核酸的分类 114
三、核酸的生物功能 115
第二节 核酸的组成成分 118
一、元素组成 118
二、糖组分 118
三、碱基 119
四、核苷 122
五、核苷酸 124
第三节 RNA的结构 127
一、RNA的种类与分布 127
二、RNA的一级结构 129
三、RNA的高级结构 135
第四节 DNA的结构 140
一、DNA的一级结构 140
二、DNA的二级结构 144
三、DNA的三级结构 148
第五节 病毒核酸 150
一、病毒的大小、形态与结构 150
二、病毒核酸 151
第六节 核酸及核苷酸的性质 155
一、性状和溶解度 155
三、核酸及其组分的两性性质 155
三、核酸及其组分的紫外吸收 157
四、核酸的变性与复性 159
第七节 核酸研究技术原理 160
一、核酸及其组分的分离纯化 160
二、核酸及其组分含量的测定 162
三、核酸及其组分的分析鉴定方法 163
四、DNA聚合酶链反应技术 165
五、核酸的分子杂交与印迹技术 166
习题 166
第三部分 物质代谢与能量代谢
第七章 代谢系统必需的催化剂——酶 169
**节 导言 169
一、酶的概念 169
二、酶的催化特性 170
三、酶的组成 171
第二节 酶的分类 172
第三节 酶结构与功能的关系 173
一、酶的一级结构与催化功能的关系 173
二、酶的活性与其高级结构的关系 174
第四节 酶催化反应的机理 176
一、酶促反应的本质 176
二、酶反应机制 176
第五节 酶反应动力学 178
一、酶促反应的基本动力学 178
二、酶浓度对酶反应速率的影响 182
三、温度对酶反应速率的影响 182
四、pH对酶反应速率的影响 183
五、激活剂对酶反应速率的影响 183
六、抑制剂对酶反应速率的影响 183
第六节 酶的多样性及活性调节 185
一、核酶 186
二、调节酶 186
二、多功能酶 186
四、人工酶 186
第七节 酶活性测定 187
一、定性测定——根据酶催化的反应判断 187
二、活力单位——表示酶量的指标 187
三、比活力——表示酶纯度的指标 188
四、转换数——另一种表示酶催化能力大小的方法 188
五、酶活力的定量测定方法——不同酶选用不同方法 188
习题 188
第八章 代谢系统必需的辅助因子 190
**节 导言 190
第二节 维生素的命名及分类 190
一、维生素的命名 190
二、分类 190
第三节 水溶性维生素与辅酶 191
一、硫胺素与脱羧辅酶 191
二、核黄素和黄素辅酶 192
三、维生素PP和辅酶I、辅酶II 194
四、吡哆素与维生素B 6195
五、泛酸和辅酶A 196
六、叶酸和叶酸辅酶 197
七、生物素 198
八、维生素B12和辅酶B12 198
九、维生素C 199
十、硫辛酸 201
第四节 脂溶性维生素 202
一、维生素A 202
二、维生素D 204
三、维生素E 205
四、维生素K 206
第五节 铁卟啉及辅基 207
一、铁卟啉辅基 207
二、金属辅基 207
习题 208
第九章 激素 209
**节 导言 209
一、激素的概念 209
二、激素的类别 209
三、激素的作用机理 210
第二节 高等动物激素 211
一、舍氮激素 212
二、类固醇激素 219
二、肪酸衍生物激素——前列腺素 222
第三节 植物激素 223
一、生长素 223
三、赤霉素 224
三、细胞分裂素 224
四、脱落酸 225
五、乙烯 225
六、其他植物激素 225
第四节 昆虫激素 226
一、昆虫内激素 226
二、昆虫外激素 227
习题 228
第十章 能量代谢与生物能的利用 229
**节 导言 229
第二节 生物氧化的方式和特点 230
一、生物氧化中CO2的生成方式 230
三、生物氧化中物质氧化的方式 230
三、生物氧化的特点 231
第三节 呼吸酶类 231
一、脱氢酶 231
二、氧化酶 233
二、加氧酶 233
四、传递体 233
第四节 线粒体氧化体系 234
一、呼吸链的概念 234
二、呼吸链的组成成分 234
三、呼吸链中各组分的排列顺序 236
第五节 非线粒体氧化体系 238
一、微粒体氧化体系(加氧体系)238
二、过氧化体氧化体系 239
第六节 植物细胞中的生物氧化体系 240
一、多酚氧化酶体系 240
二、抗坏血酸氧化酶体系 240
三、乙醇酸氧化酶体系 241
第七节 高能磷酸键的生成机制 241
一、生化反应中的自由能及自由能变化 241
二、氧化还原电位与自由能变化 242
三、线粒体膜结构的特点 244
四、高能磷酸键的生成机制 247
五、氧化磷酸化的机制 248
第八节 穿梭作用实现线粒体与胞浆间的能量传递 249
一、磷酸甘油穿梭作用 249
二、苹果酸穿梭作用 250
第九节 生物能量的储存和转移利用 250250
一、ATP末端磷酸基转移给醇型羟基、酰基或胺基，本身变成ADP 251
二、ATP将其焦磷酸基转移给其他化合物，本身变为AMP 251
三、ATP将其AMP转移给其他化合物，本身变为焦磷酸 252
四、ATP将其腺苷转移给其他化合物，本身转变为焦磷酸和正磷酸 252
第十节 氧化与磷酸化的解偶联 252
习题 253
第十一章 糖的分解代谢 254
**节 糖的消化、吸收和转运 254
一、糖的酶促降解 254
二、糖的吸收 255
三、糖的转运 256
第二节 糖的无氧分解 258
一、糖酵解途径——糖分解代谢的共同阶段 258
二、EMP途径的调节 263
三、无氧分解中丙酮酸的去向 264
四、糖无氧分解的生理意义 265
第三节 糖的需氧分解 266
一、糖的有氧氧化的反
前言
**部分 生化系统的环境条件
**章 水、pH和缓冲剂 3
**节 导言 3
一、生物体中水的重要性 3
二、水分子的结构 3
第二节 水的性质 3
一、水的极性 3
二、水的溶解性 4
三、水的比热容、蒸发热 4
第三节 水的电离 5
一、水的解离和pH 5
二、酸和碱 5
第四节 缓冲系统 6
第五节 生物机体中的缓冲系统 6
第六节 水在生物机体中的作用 7
习题 8
第二章 细胞是生命活动的基本单位 9
**节 导言 9
第二节 细胞的结构 9
一、细胞的大小 9
二、细胞结构 9
第三节 原核细胞与真核细胞 12
第四节 细胞的元素组成和分子组成 12
一、细胞的元素组成 12
二、细胞的分子组成 13
习题 13
第二部分 生命物质的化学
第三章 糖类的化学 17
**节 导言 17
一、糖的定义与元素组成 17
二、糖的分类与命名 17
第三节 单糖的结构和性质 18
一、单糖的开链结构 18
二、单糖的环状结构 20
二、单糖的性质 23
第三节 单糖衍生物 27
一、氨基糖 27
二、糖酶和糖酸 28
三、糖苷 29
第四节 寡糖的结构和性质 30
一、寡糖的定义与命名 30
二、常见寡糖的结构 30
三、寡糖的性质 31
四、环糊精 32
第五节 多糖的结构和性质 33
一、同聚多糖 33
二、杂聚多糖 37
三、复合糖类 40
第六节 糖类物质的生物学功能 41
一、能源 41
二、结构组分 41
三、其他一些重要的生物功能 42
习题 42
第四章 脂类和生物膜化学 44
**节 导言 44
一、脂质的基本概念 44
二、脂质的分类 44
三、脂质的生理功能 44
第二节 酯酰甘油 45
一、油脂的结构 45
二、油脂的性质 46
第三节 磷脂 48
一、甘油磷脂 48
二、鞘磷脂 50
第四节 固醇及其衍生物 50
一、固醇类 50
二、类固醇 52
第五节 其他脂类 53
一、萜类 53
二、蜡 54
三、糖脂 54
四、脂蛋白 55
第六节 生物膜化学 55
一、生物膜的化学组成 55
二、生物膜结构的主要特征 56
三、生物膜的结构模型 57
四、生物膜的功能 57
五、膜生物工程 59
习题 60
第五章 蛋白质化学 61
**节 导言 61
第二节 氨基酸 61
一、蛋白质的基本结构单位氨基酸 61
二、氨基酸的性质 65
三、氨基酸的化学反应 68
第三节 肽 72
一、肽的结构 72
二、天然活性肽 73
第四节 蛋白质的分类 75
一、单纯蛋白质 75
二、结合蛋白质 75
第五节 蛋白质的共价结构 76
一、蛋白质的氨基酸组成 76
二、蛋白质分子结构中的化学键 77
三、蛋白质一级结构的测定 79
四、几种典型蛋白质的一级结构 83
第六节 蛋白质的二级结构 83
一、构型与构象 83
二、蛋白质的二级结构 84
三、超二级结构和结构域 87
第七节 蛋白质的三级结构 88
第八节 蛋白质的四级结构 88
第九节 蛋白质的构效关系 89
一、蛋白质一级结构对高级结构的影响 89
二、一级结构与功能的关系 90
三、高级结构与功能的关系 92
第十节 几种典型蛋白质的结构与功能 93
一、纤维状蛋白质（fibrous proteins） 93
三、球状蛋白 94
三、糖蛋白 96
四、脂蛋白 97
第十一节 蛋白质构象分析原理 98
一、蛋白质溶液构象分析的光谱技术原理 98
二、多维核磁共振基本原理 99
三、蛋白质构象的理论预测 100
第十二节 蛋白质的性质 100
一、蛋白质的两性解离和等电点 100
二、蛋白质分子的大小 101
三、蛋白质的肢体性质 103
四、蛋白质的沉淀作用 103
五、蛋白质的变性作用 104
六、蛋白质的颜色反应 105
第十三节 蛋白质及氨基酸的纯化和鉴定技术原理 105
一、蛋白质分离纯化的一般原则 106
二、蛋白质分离纯化的方法 106
三、蛋白质的分析测定 109
习题 112
第六章 核酸化学 113
**节 导言 113
一、核酸是遗传物质变异的物质基础 113
二、核酸的分类 114
三、核酸的生物功能 115
第二节 核酸的组成成分 118
一、元素组成 118
二、糖组分 118
三、碱基 119
四、核苷 122
五、核苷酸 124
第三节 RNA的结构 127
一、RNA的种类与分布 127
二、RNA的一级结构 129
三、RNA的高级结构 135
第四节 DNA的结构 140
一、DNA的一级结构 140
二、DNA的二级结构 144
三、DNA的三级结构 148
第五节 病毒核酸 150
一、病毒的大小、形态与结构 150
二、病毒核酸 151
第六节 核酸及核苷酸的性质 155
一、性状和溶解度 155
三、核酸及其组分的两性性质 155
三、核酸及其组分的紫外吸收 157
四、核酸的变性与复性 159
第七节 核酸研究技术原理 160
一、核酸及其组分的分离纯化 160
二、核酸及其组分含量的测定 162
三、核酸及其组分的分析鉴定方法 163
四、DNA聚合酶链反应技术 165
五、核酸的分子杂交与印迹技术 166
习题 166
第三部分 物质代谢与能量代谢
第七章 代谢系统必需的催化剂——酶 169
**节 导言 169
一、酶的概念 169
二、酶的催化特性 170
三、酶的组成 171
第二节 酶的分类 172
第三节 酶结构与功能的关系 173
一、酶的一级结构与催化功能的关系 173
二、酶的活性与其高级结构的关系 174
第四节 酶催化反应的机理 176
一、酶促反应的本质 176
二、酶反应机制 176
第五节 酶反应动力学 178
一、酶促反应的基本动力学 178
二、酶浓度对酶反应速率的影响 182
三、温度对酶反应速率的影响 182
四、pH对酶反应速率的影响 183
五、激活剂对酶反应速率的影响 183
六、抑制剂对酶反应速率的影响 183
第六节 酶的多样性及活性调节 185
一、核酶 186
二、调节酶 186
二、多功能酶 186
四、人工酶 186
第七节 酶活性测定 187
一、定性测定——根据酶催化的反应判断 187
二、活力单位——表示酶量的指标 187
三、比活力——表示酶纯度的指标 188
四、转换数——另一种表示酶催化能力大小的方法 188
五、酶活力的定量测定方法——不同酶选用不同方法 188
习题 188
第八章 代谢系统必需的辅助因子 190
**节 导言 190
第二节 维生素的命名及分类 190
一、维生素的命名 190
二、分类 190
第三节 水溶性维生素与辅酶 191
一、硫胺素与脱羧辅酶 191
二、核黄素和黄素辅酶 192
三、维生素PP和辅酶I、辅酶II 194
四、吡哆素与维生素B 6195
五、泛酸和辅酶A 196
六、叶酸和叶酸辅酶 197
七、生物素 198
八、维生素B12和辅酶B12 198
九、维生素C 199
十、硫辛酸 201
第四节 脂溶性维生素 202
一、维生素A 202
二、维生素D 204
三、维生素E 205
四、维生素K 206
第五节 铁卟啉及辅基 207
一、铁卟啉辅基 207
二、金属辅基 207
习题 208
第九章 激素 209
**节 导言 209
一、激素的概念 209
二、激素的类别 209
三、激素的作用机理 210
第二节 高等动物激素 211
一、舍氮激素 212
二、类固醇激素 219
二、肪酸衍生物激素——前列腺素 222
第三节 植物激素 223
一、生长素 223
三、赤霉素 224
三、细胞分裂素 224
四、脱落酸 225
五、乙烯 225
六、其他植物激素 225
第四节 昆虫激素 226
一、昆虫内激素 226
二、昆虫外激素 227
习题 228
第十章 能量代谢与生物能的利用 229
**节 导言 229
第二节 生物氧化的方式和特点 230
一、生物氧化中CO2的生成方式 230
三、生物氧化中物质氧化的方式 230
三、生物氧化的特点 231
第三节 呼吸酶类 231
一、脱氢酶 231
二、氧化酶 233
二、加氧酶 233
四、传递体 233
第四节 线粒体氧化体系 234
一、呼吸链的概念 234
二、呼吸链的组成成分 234
三、呼吸链中各组分的排列顺序 236
第五节 非线粒体氧化体系 238
一、微粒体氧化体系(加氧体系)238
二、过氧化体氧化体系 239
第六节 植物细胞中的生物氧化体系 240
一、多酚氧化酶体系 240
二、抗坏血酸氧化酶体系 240
三、乙醇酸氧化酶体系 241
第七节 高能磷酸键的生成机制 241
一、生化反应中的自由能及自由能变化 241
二、氧化还原电位与自由能变化 242
三、线粒体膜结构的特点 244
四、高能磷酸键的生成机制 247
五、氧化磷酸化的机制 248
第八节 穿梭作用实现线粒体与胞浆间的能量传递 249
一、磷酸甘油穿梭作用 249
二、苹果酸穿梭作用 250
第九节 生物能量的储存和转移利用 250250
一、ATP末端磷酸基转移给醇型羟基、酰基或胺基，本身变成ADP 251
二、ATP将其焦磷酸基转移给其他化合物，本身变为AMP 251
三、ATP将其AMP转移给其他化合物，本身变为焦磷酸 252
四、ATP将其腺苷转移给其他化合物，本身转变为焦磷酸和正磷酸 252
第十节 氧化与磷酸化的解偶联 252
习题 253
第十一章 糖的分解代谢 254
**节 糖的消化、吸收和转运 254
一、糖的酶促降解 254
二、糖的吸收 255
三、糖的转运 256
第二节 糖的无氧分解 258
一、糖酵解途径——糖分解代谢的共同阶段 258
二、EMP途径的调节 263
三、无氧分解中丙酮酸的去向 264
四、糖无氧分解的生理意义 265
第三节 糖的需氧分解 266
一、糖的有氧氧化的反
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生物化学原理 节选
**部分 生化系统的环境条件 **章 水、pH和缓冲剂 内容简介：水是地球上分布*广的物质，生物体质量的70%～90%是水。水是一种极性分子，水分子呈微偏斜的四面体结构，电荷不均A地分布在水分子周围。水对于细胞内的极性物质和离子物质是一种极好的溶剂。由于水分子间存在氢键，水的比热容和蒸发热都较高。生物体内提供质子的物质是酸，接受质子的物质是碱，酸与碱决定溶液的pH，纯水的pH为7.0。生物有各种保持细胞内和细胞外液体pH基本恒定的机制。水参与了生命活动所必需的许多生物化学过程。 **节 导言 一、生物体中水的重要性 水是地球上分布*广的物质，是生命所必需的。生物体内水含量的多少以及水的存在状态的改变，都影响着新陈代谢的进行。一般情况下，生物体质量的70%～90%是水，正常的代谢活动只有当细胞含5%的水时才能进行，含水量在70%以上时生物体代谢活跃。含水量降低则代谢进入休眠状态。水的结构与性质、水与生物分子之间的相互作用直接影响生物分子在溶液中的形态结构、性质和细胞内的化学反应。水是生命存在的环境条件。 二、水分子的结构 两个氢原子和一个氧原子组成水分子。O-H的键长为0.958A。氧原子与两个氢原子形成的键角为104.5°，略小于正面体键角109.5°。氧原子形成四个sp3杂化轨道，大致伸向四面体的四个角。两个氢原子分别占据了四面体的两个角，其排列是非线性的，氧原子的的子据体的，所以水是一个微偏斜的四面体分子（图1-1)。水分子的三维结构是一不规则的四面体，氧原子居于四面体的中心。 图1-1 水分子的结构 第二节 水的性质 一、水的极性 水是一种极性分子。由于水分子呈微偏斜的四面体结构，电荷不是均匀地分布在水分子周围。氧原子一侧，电子相对富余，带有部分负电荷。氢原子核便成为局部带有正电荷的区域。“偶极”就是指像水这样电荷不均匀地分布在其结构周围的分子。水分子偶极间的静电吸引，对水本身的性质及其作为生化溶剂都至关重要。 相邻的水分子趋向于自我定向，结果是一个水分子的O—H键（电正性末端）指向另一个水分子的负电子对（电负性末端），由此产生有方向性的分子间的结合，称为氢键（hy-drogen bond)。分子呈现不同的极，这种结构非常适合氢键的形成。氢键比范德华距离(van der Waals distance)(两个非成键原子间的*近距离）短0.5A。例如，在水中，O H氢键的距离约1.8A，而相应的范德华距离约2.6A。单个水分子具有两个可提供氢原子和两对可作为受体的未共用电子对，即水偶极既能作为氢原子的供体，也可以作为氢原子的接纳体。所以每个水分子能够与其他水分子*多形成四个氢键。单个氢键能相对较小，约20kJ/mol，而一个O—H共价键能为460kJ/mol。水中氢键的数目极多，其绝对数量是其重要性质的关键。 二、水的溶解性 溶解度取决于溶剂分子与溶质分子的相互作用的能力以及溶质分子之间的相互作用力。由于水具有很高的极性，使得它对于细胞内的极性物质和离子物质是一种极好的溶剂。水确实比其他任何溶剂能溶解更多种类的物质；并且溶解量更大。这些能溶于水的物质称为亲水性(hydrophilic)物质；相反，那些不能溶于水的物质称疏水性（hydrophobic)物质。疏水性物质能溶于非极性的溶剂中，这就是“相似相溶”的原理。 为什么盐能溶解于水？因为偶极水分子与Na+和Cl-具有很强的静电作用，导致在这些离子的周围形成一层水化膜（hydration shell)，削弱了氯化钠相反电荷离子间的相互吸引力，因而能使离子分开。水化膜是稳定的结构，但却是动态的，Na+周围水化膜内部的水分子不断地进行重新排列。 不带电荷的极性分子的键合偶极使得它们能溶于水溶液，其原因与离子物质溶于水相同。当这些极性物质和离子物质带有羟基（-OH)羰基（C=O、羧基（-COOH)、氨基(-NH2)时，它们的溶解度可以增加，因为这些基团都能与水形成氢键。实际上，水溶性的生物分子如蛋白质、核酸、糖都具有许多这样的基团。例如，蛋白质的极性残基主要位于分子的表面，它们广泛地与水分子相互作用，而DNA经折叠使其极性糖基和磷酸基团暴露于水分子中。相反，非极性物质缺少形成氢键的供体和受体基团。 三、水的比热容、蒸发热 单位质量的水升高1℃所吸收的热量，叫作水的比热容。水的比热容为4.184X103J/(kg-K)，而空气的比热容为1.046X103J/(kg-K)。水的比热容比别的液体都大。由于水分子有很强的极性，能通过氢键结合成缔合分子。同时，拆散缔合分子需要消耗一定的能量，这也足以说明为什么水有较大的比热容。由于水能在温度升高时吸收较多的热量，这就使细胞的温度和代谢的速率得以保持相对稳定。水生生物由于水的这一特性而不致遭到水温急剧变化的冲击。 在一定温度下单位质量的水完全变成同温度的气态水（水蒸气）所需要的热量，叫作水的汽化热。水从液态转变成气态的过程叫作汽化，水表面的气化叫作蒸发，蒸发在任何温度下都能够进行。水的蒸发热也较高，在100C时，1g液态水变为气态（蒸气）需能2259.36J。这一特性对生物也是有利的。动物夏天出汗，汗水蒸发吸热多，有利于维持体温。植物在高温的夏季仍然能保持低体温，就是由于水分大量蒸发之故。 水的高热容和高蒸发热都是由于水分子间存在氢键的缘故。使水温升高和使水汽化，都必须打开氢键，使分子能自由活动，而打开氢键是需能的。 第三节 水的电离 一、水的解离和PH 水是一种中性分子，只有微弱的电离倾向。通常水的离子化可表达为 实际上溶液中自由的H+是不存在的，而是与水分子结合，以水合氢离子（hydronium)H2O+的形式存在。一定的水合氢离子的质子可以很快从一个水分子跳跃到另一个水分子，氢键网为H+的快速迁移提供了一条天然的路线。质子经氢键网快速迁移的质子跳跃（pro-ton jumping)为生物学上许多重要的质子转移如快速的酸碱反应提供了解释。 水的离子化的平衡常数可表达为 式中：K是解离常数(dissociation constant)，方括号表示物质的摩尔浓度。由于不解离的H2O的浓度[H2O]远大于其离子化组分的浓度，因此把它当成常数考虑，合并到平衡常数K中。所以水的离子化表达式可简化为 Kw=[H+][OH-] 式中：Kw是水的电离常数，在25°C时是10-14(mol/L)2。纯水中[H+]和[OH-]相等，所以[H+]=[OH-]=(Kw)1/2=10-7mol/L。由Kw=[H+][OH-]可知[H+]和[OH-]互为倒数关系，因此当[H+]大于10-7mol/L时，[OH-]必然会减小，反之亦然。溶液[H+]等于10-7mol/L的溶液称为中性的（neutral)，[H+]大于10-7mol/L的溶液称为酸性的(acidic)，[H+]小于10-7mol/L的溶液称为碱性的（bas-ic)。例如，人血液[H+]=4.0X10-8mol/L，呈微碱性。 大多数溶液的[H+]值都很小，一般用pH来描述氢离子的浓度。pH定义为氢离子浓度的数。 纯水的[H+]=10-7mol/L，纯水的pH=7.0。pH越低，[H+]越高；pH越高，[H+]越低。酸性溶液的pH小于7.0，碱性溶液的pH大于7.0。 二、酸和碱 从水中解离产生的h+和oh-是生物化学反应的基础。蛋白质和核酸等生物分子都含有许多可作为酸和碱的功能基团，如羧基(一COOH)和氨基（一NH2)。这些分子影响周围水介质的pH，它们的结构和活性也会受到环境pH的影响。 (一）酸是质子的供体 酸（acid)是指能提供质子的物质，碱(base)是能提供质子的物质。这种定义有很大的局限性，例如，它不能解释像NH3这种缺少-OH基团的物质为什么具有碱性。1923年，JohannesBronsted和ThomasLowry扩大了酸和碱的定义：能提供质子的物质即是酸，能接受质子的物质即是碱。根据这一定义，酸反应可写为 酸（HA)与碱（H2O)反应形成酸的共扼碱(A-)和碱的共扼酸（H3O+)。相应地，铵离子（NH4+)是氨（NH3)的共扼酸，乙酸离子(CHsCOO-)是乙酸（CH3COOH)的共扼碱。酸-碱反应可以简写为 (二）酸的强度用解离常数表示 酸碱反应的平衡常数用反应物和产物的解常数表示 在稀溶液中，水的浓度基本上是恒定的常数，约为55.5mol/L(1000g/LW18.015g/mol=55.5mol/L)，所以[H2O]项通常与解离常数合并，得出： 第四节 缓冲系统 当把少量的强酸加入到纯水中时，由于强酸可在水中完全离子化，会使水的pH发生极大的变化。例如，把0.001mL1mol/LHCl加入到1.0L纯水中，水的pH就会从7降到5，水的[H+]增加了100倍。这样巨大的变化对生物是能的，因的pH变化都会显著影响生物分子的结构和功能。维持相对恒定的pH对生命系统来说是极为重要的。 弱酸（如乙酸）在水溶液中仅能部分离子化，它解离释放出来的H是可以被滴定的。当用已知浓度的碱（通常用NaOH)滴定乙酸溶液时，得到的滴定曲线如图1-2所示。在考虑这个滴定过程时，有两个重要的平衡应注意 图1-2 乙酸解离曲线 第五节 生物机体中的缓冲系统 pH的维持对所有细胞都是至关重要的。细胞内的各种代谢活动依赖于酶的活性，而酶的活性又显著地受pH的影响。所以pH的改变会极大地影响代谢反应。生物有各种保持细胞内和细胞外液体pH基本恒定的机制。阻止有害pH的变化的*重要的机制就是缓冲系统。细胞所选择的缓冲系统既反映了对接近pH7的pK值基团的需要，又反映了缓冲剂组成与细胞
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